目前的研究结果认为，S.cristatus CC5A与Pg之间的这种信号转导开始于Pg受体对CC5A信号的识别[47]。信号分子是链球菌S.cristatus细胞膜表面的一种分子量为59kDa的CC5A蛋白，与其他革兰氏阳性菌分泌的短信号肽有明显区别[49]。菌毛自身并非受体，fimA基因突变的Pg株与CC5A蛋白的结合与野生型Pg菌株与CC5A蛋白的结合没有区别。这些结果表明，早期共生菌斑和后期致病性菌斑中的许多细菌并不影响fimA启动子转录的活性，不影响Pg菌毛的产生，因而能够与Pg相互共存。但是，S.cristatus CC5A能特异性地使Pg fimA表达水平降低，从而影响菌毛的产生，阻止Pg在菌斑内的进一步的繁殖。
3）Pg自身产物对fimA基因表达的调控
目前，定点诱变试验表明[50]，在fimA基因上游区域存在一个σ70-识别的RNA聚合酶结合位点，研究证明，调节蛋白能够与此位点特异性的结合，从而影响RNA聚合酶的功能。Xie等[48]发现有三种蛋白可结合于fimA基因，分别是菌毛蛋白、赖氨酸蛋白酶（Kgp）以及精氨酸蛋白酶（Rgp）的翻译后处理片段。
将外源fimA启动子-LacZ受体插入携带fimA突变基因的Pg菌株内，结果发现插入的外源性fimA启动子不能活化，fimA mRNA表达水平低；但若仅使fimA结构基因上游区域产生突变，则不影响启动子的活性，fimA mRNA的表达水平与野生型菌株相同[48]。提示fimA基因在表达过程中，表达产物可作为调节蛋白与自身启动子上游区的RNA聚合酶结合位点结合，从而正反馈性调节Pg fimA基因的表达。
Pg的半胱氨酸蛋白酶（Rgp和Kgp）也参与调节fimA基因的表达。有研究[51]报道当rgp表达水平较低时，Pg表面菌毛数量减少。rgpA和kgp基因失活的Pg菌株YPP1和YPP2与野生型Pg相比，fimA mRNA表达水平明显降低[52]。Pg 381的rgp A基因突变的变异株不表达菌毛，rgpB基因变异菌株表达的菌毛水平较野生型菌株低[48]。Tokuda[53]等也证明rgpA单基因突变菌株的fimA mRNA表达水平下降，表达的菌毛蛋白很少，通过Western印迹分析不能检出菌毛蛋白，其表面的菌毛通过电镜也无法观测到。菌株Pg 33277 的rgpA和rgpB双基因缺陷变异菌株则不表达菌毛[48]。这些研究结果均证明蛋白酶可在转录水平直接影响菌毛蛋白的产生。此外，在菌毛蛋白翻译后修饰加工的过程中，Pg蛋白酶还参与到对菌毛蛋白N-末端氨基酸的修饰加工。
这些资料均表明包括菌毛蛋白、Rgp和Kgp蛋白酶在内的几种Pg来源的蛋白都是fimA基因表达调控系统的组成部分，它们能够与fimA基因的上游区域结合，从而影响fimA基因的mRNA表达水平。
综上所述，影响Pg fimA基因表达的因素有：局部理化环境，包括温度、氯化高铁血红素的浓度、血清、唾液、渗透压、Ca2+浓度以及pH值等；牙菌斑中的细菌如S.cristatus CC5A；Pg自身产物，如菌毛蛋白、Rgp和Kgp蛋白酶等。如能对fimA基因的表达过程详细研究，在fimA基因转录的过程中加以某种干预，使Pg菌毛蛋白的转录、翻译水平降低，或者使fimA基因翻译后的修饰加工过程受到干扰，使菌毛所介导的Pg的黏附、侵入降低，病理性作用减少，就有可能降低Pg相关性牙周炎的发病率和严重性，这也是未来的一个研究方向。
2.3 有关fimA基因分子克隆的研究进展Dickinson等[54]1988年首次克隆并测序了Pg381 fimA基因。Fujiwara等[55]1993年克隆并测序了9种Pg菌株的fimA基因，结果揭示这9种Pg菌株的fimA基因覆盖1044～1083 bp，所编码的多肽分子量为37,527～38,239，菌株之间有一部分相同的序列，同时具有大量的不同序列。Fujiwara[55]首次按照fimA基因核苷酸序列的不同，将Pg分为4种基因型。
Sharma等[56]1993年首次用表达载体pET-lld，大肠杆菌BL21表达了Pg 2561的部分菌毛多肽（氨基酸10～337）。Washington等[57]1993年用表达载体pET-lld，大肠杆菌BL21表达了Pg 381 fimA的一部分片段（1 kb）（fimA基因全长为1044bp）。
