40、蛋白质是生物大分子，一般都具有四级结构。( ×) 41、沉淀的蛋白质都已变性。( ×) 第四部分 名词解释
1、结构域-多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
2、超二级结构-相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 3、蛋白质变性-天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性。 4、别构效应-当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应 5、蛋白质的等电点-当溶液在某一定pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负荷恰好相等，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
6、盐析-是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
7、氨基酸的等电点-指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
8、蛋白质的一级结构-指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9、必需氨基酸-动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。 第五部分 问答题
1、蛋白质为什么能稳定存在，沉淀蛋白质的方法有哪些？ 蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。
沉淀蛋白质的方法如下：（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀法（3）重金属盐沉淀法（4）生物碱试剂和某些酸类沉淀法（5）加热变性沉淀法 2、简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。
蛋白质变性的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质一级结构的变
化。变性后的蛋白质最显著特征是失去生物活性，伴有溶解度降低，黏度下降，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。
引起蛋白质变性的因素主要有两类：（1）物理因素，如热、紫外线和X线照射、 超声波，高压等；（2）化学因素，强酸强碱、重金属、有机熔剂等。 3、何谓必需氨基酸和非必需氨基酸?写出人体所需的8种必需氨基酸。 答案要点： 动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。非必需氨基酸是指动物及人体能合成的氨基酸。 4、蛋白质有哪些结构层次？稳定这些结构的力分别有哪几种？ 答案要点：有一级、二级、三级、四级结构四个层次；
稳定一级结构的力主要是肽键和二硫键；二级主要是氢键和疏水键；三级主要是疏水键、氢键、盐键等；四级主要是疏水键、氢键、盐键等。
5、测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da）。
解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。 6、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？ 答题要点：
1、多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
2、α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个亚氨基的H与前面第四个氨基酸羰基的O形成氢键。 3、天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。 7、胰岛素分子中A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么? 答案要点：
胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。因为亚基重要的特征是其本身具有特定的空间构象，而胰岛素的单独A链和B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。 第六部分 论述题
1、说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
（一）蛋白质一级结构与功能的关系 （1）种属差异 （2）分子病
蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。这种现象称为分子病。例如镰刀型贫血病。 （3）共价修饰
对蛋白质一级结构进行共价修饰，也可改变其功能。 如在激素调节过程中，常发生可逆磷酸化，以改变酶的活性。 （4）一级结构的断裂
一级结构的断裂可引起蛋白质活性的巨大变化。如酶原的激活和凝血过程等。 （二）高级结构变化对功能的影响
有些小分子物质（配基）可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和功能发生变化，这种现象称为变构现象。
结构影响功能的另一种情况是变性。天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性，变性后的蛋白称为变性蛋白。二硫键的改变引起的失活可看作变性。
2、超二级结构和结构域都是介于二、三级结构的结构层次，试分析它们在蛋白质高级结构中的意义。
答案要点：A、超二级结构的定义
B、结构域的定义
C、它们与蛋白质高级结构的关系
3、试述蛋白质的结构层次；每种结构层次的概念及特点。维持蛋白质结构的主要化学键有哪些?
解答要点: 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分
子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。
结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。
超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。
蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。
蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。
维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。
蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序
包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。 4、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？
蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。
5、试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。 答案要点：
⑴一级结构是蛋白质生物学功能的基础。具有相似一级结构的蛋白质，可表现出相似的生物学功能。一级结构不同其生物学功能也不同，蛋白质的功能则是由其特殊的结构决定的。若一级结构发生改变则影响其正常功能，由此而引起的疾病成为分子病。镰刀状红细胞性贫血则是一个典型的病例。
⑵空间结构和功能的关系：蛋白质的空间结构是由一级结构而决定的，其空间结构与功能密切相关。如，血红蛋白是由四个亚基所组成，其分子存在着紧密型（T）和松弛型(R)两种不同的空间构象。T型与氧亲和力低，R型与氧亲和力高，四个亚基与氧的结合速率是不同的。当第一个亚基与氧结合而引起血红蛋白的构象发生改变，另一个亚基更易于结合氧，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基结合氧的现象称为协同效应。血红蛋白构象改变所引起的功能改变充分说明了蛋白质的空间结构与功能的密切关系。
蛋白质生物合成练习题
第一部分 填空
