蛋白质化学
1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
蛋白质的结构决定功能。一级结构决定高级结构的形成，高级结构则与蛋白质的功能直接对应。
1.一级结构与高级结构及功能的关系：氨基酸在多肽链上的排列顺序及种类构成蛋白质的一级结构，决定着高级结构的形成。很多蛋白质在合成后经过复杂加工而形成天然高级结构和构象，就其本质来讲，高级结构的加工形成是以一级结构为依据和基础的。
有些蛋白质可以自发形成天然构象，如牛胰RNA酶，尿素变性后，空间构象发生变化，活性丧失，逐渐透析掉尿素后可自发形成天然三级结构，恢复95%生物活性。这个例子说明了两点：一级结构决定特定的高级结构；特定的空间构象产生特定的生物功能。 一级结构中，特定种类和位置的氨基酸出现，决定着蛋白质的特有功能。例如同源蛋白中所含的不变氨基酸残基，一但变化后会导致功能的丧失；而可变氨基酸残基在不同物种的变化则不影响蛋白质功能的实现。又如人类的镰刀型贫血，就是因为一个关键的氨基酸置换突变后引发的。
某些一级结构的变化会导致功能的明显变化，如酶原激活过程，通过对酶原多肽链局部切除而实现酶的天然催化功能。
2.高级结构与功能的关系：任何空间结构的变化都会直接影响蛋白质的生物功能。一个蛋白质的各种生物功能都可以在其分子表面或内部找到相对应的空间位点。环境因素导致的蛋白质变性，因天然构象的解体而活性丧失；结合变构剂导致的蛋白质变构效应，则是因空间构象变化而改变其活性
2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？
蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的） 4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。 1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。 2.多肽链的拆分
几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基). 3.二硫键的断裂
几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的β-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。
4.测定每条多肽链的氨基酸组成 水解,氨基酸分析仪
5.分析多肽链的N-末端和C-末端
多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸和C-端氨基酸。 在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。 6.多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。
7.分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。 8.确定肽段在多肽链中的次序。 9.确定原多肽链中二硫键的位置。
酶
1、 用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线，并扼要说明其含义。
（1）当[S]很低时，υ与[S]成正比，表现一级反应。（2）随[S]的增加，υ也随[S]的增加而增加，但不成正比。（3）当[S]很大时，υ达到最大值Vm，[S]增加υ不再增加，表现零级反应。
2、 什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的
99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
⑴ 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→ Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 ⑵ Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。
⑶ 1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小
⑷ 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。
米氏方程 ：底物浓度与酶促反应速度的关系
1．于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。
3. Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。 4. Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物（或天然底物）。 3、 试述维生素与辅酶的关系。
核酸的结构和功能
2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
化学组成：DNA:磷酸、核糖、 A、G、T、CRNA：磷酸、脱氧核糖、 A、G、U、C 分子结构：DNA 含两条链，双螺旋结构。RNA通常是单链，可形成局部双链结构 细胞内分布： 生理功能：RNA
1.参与蛋白质的合成 2.遗传物质
3.具有生物催化剂功能 DNA是主要的遗传物质
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？
1. 为右手反平行，双螺旋，围绕同一中心轴；
2. 主链（磷酸和核糖）位于螺旋外侧，碱基位于内侧；
3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；
4. 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；
5. 螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm ，每10个核苷酸形成一个螺旋 。 4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
tRNA三叶草结构、携带并转运氨基酸
rRNA与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
mRNA可形成局部双螺旋结构的二级结构。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。 带有遗传密码，为蛋白质的合成提供模板。
生物能学与生物氧化
1、什么是生物氧化？有何特点？试比较体内氧化和体外氧化的异同。
物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。 区别：生物氧化体外燃烧
温度37 高温
催化 酶/
环境中性 干燥
逐步释放，
部分以高能全部以热能 能量的释放磷酸键形式形式散发
储存
4、试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异。 糖酵解过程的3个个关键酶由糖异生的4个关键酶代替催化反应，且作用部位不同，糖酵解全部在胞液中，糖异生则在胞液和线粒体进行。书上P256
5. 糖酵解作用的场所在哪里？写出从葡萄糖到丙酮酸过程的三个不可逆反应的反应式
p229 2、写出NADH呼吸链并注明与ATP偶联的部位。\\
3、简述化学渗透学说的主要内容。
这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔 ），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。这种形式的“势能”，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而行成ATP。
糖类代谢
1、写出三羧酸循环的四步脱氢反应及一步底物水平磷酸化反应，说明三羧酸循环的生理意义。p239
1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？ 特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。
1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2）提供NADPH
a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。 物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖
意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料 3、计算在有氧条件下，1摩尔葡萄糖在生物体内氧化成CO2和H2O，可净产生多少摩尔的ATP？（写出计算步骤）
脂类代谢
1、以软脂酸为例，比较说明脂肪酸β-氧化与脂肪酸生物合成的异同。 区别点 脂肪酸从头合成 脂肪酸?-氧化 部位 酰基载体 胞质溶胶 ACP 线粒体 COA 乙酰COA 加入或断裂的二丙二酸单酰COA 碳单位 电子供体或受体 NADPH+H+ NAD + FAD 酶 羟酯基 能量 底物的转运 反应方向 循环次数 7种（多酶复合体或多功能酶） D-型 消耗ATP和NADPH+H+ 柠檬酸穿梭系统 从ω到羧基 7次 4种 L-型 产生106个ATP 肉碱转运 从羧基端开始 7次 2、写出1摩尔软脂酸在体内氧化分解成CO2和H2O的反应历程，并计算产生的ATP摩尔数。 1mol软脂酸共经过7次上述的β-氧化循环，将软脂酸转变为8mol乙酰CoA，并产生7molFADH2和7molNAD+H+。
每1molFADH2进入呼吸链，生成1.5molATP；每1molNADH+进入呼吸链，生成2.5molATP。 软脂酸β-氧化降解过程中脱下的氢经呼吸链共产生ATP的数量是： 1.5×7+2.5×7=28molATP。
每1mol乙酰CoA进入三羧酶循环，可产生10molATP。因此，经β-氧化降解所产生的8mol乙酰CoA彻底分解，共产生10×7=70molATP。
另外，软脂酸在活化时消耗了两个高能键，相当于消耗了2份子ATP。因此，1mol软脂酸完全氧化时可净生成1.5×7+2.5×7+10×8-2=106mol ATP
蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
1、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？ α-酮酸的代谢：
（一）再氨基化为氨基酸。
（二）转变为糖或脂：
1.生糖氨基酸（分解可转变为丙酮酸:Ala,Gly,Thr,Ser,Cys、琥珀酸: Ile, Met , Val 、草酰乙酸:Asp,Asn、延胡索酸Phe,Tyr、α-酮戊二酸 :His,Arg,Pro,Glu,Gln）。
2.生酮氨基酸（分解转变为乙酰乙酰-CoA，生成酮体）Leu, Lys, Phe, Trp, Tyr 3.生糖兼生酮氨基酸:Phe, Tyr
（三）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能 氨的代谢
1、 合成尿素 2、 合成氨基酸 3、 合成氨酰
4、 合成其他含氮物 5、 直接排出
2、图解尿素循环的过程，简要说明其生理意义。
将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。
核酸的酶促降解及核苷酸代谢
1.嘌呤环和嘧啶环从头合成的各原子来源是什么？
